FormacijaNauka

Specifičnost enzima: vrste i karakteristike djelovanja

Riječ "enzim" ima latinski korijene. Prevedeno to znači "kvasca". Na engleskom se koristi termin "enzim", potiče od grčke pojam znači istu stvar. Enzima specijaliziranih proteina. Oni se formiraju u ćelijama i imaju sposobnost da se ubrza tok biokemijskih procesa. Drugim riječima, oni djeluju kao biološki katalizatori. Uzmite u obzir i to da predstavlja specifičnost enzima. также будут описаны в статье. Vrste specifičnost će biti opisano u članku.

Opšte karakteristike

Manifestaciju katalitičke aktivnosti nekih enzima je zbog prisustva velikog broja spojeva ne-proteinske prirode. Nazivaju se kofaktora. Oni su podijeljeni u dvije grupe: metalne ione, a broj neorganskih supstanci, kao i koenzima (organski spojevi).

mehanizam aktivnost

Po svojoj hemijskoj prirodi, enzimi su grupa proteina. Međutim, za razliku od drugog, elementi u pitanju sadrže aktivne stranice. To je jedinstven skup funkcionalnih grupa ostataka amino kiseline. Oni su strogo orijentiran u prostoru zbog tercijarne ili kvartarnih strukturu enzima. U aktivnom lokaliteta oslobađanje katalizator i podloge. Zadnje - je ono što je zbog specifičnosti enzima. Podloga je supstanca koja djeluje na protein. Ranije se smatralo da je njihova interakcija se odvija na "ključem". Drugim riječima, aktivni lokaciji mora blisko odgovara podlogu. Trenutno dominira drugačije hipoteza. Smatra se da u početku ne postoji tačna meč, ali se pojavljuje u toku interakcije supstanci. Drugi - katalizator - sajt utiče na specifičnost djelovanja. Drugim riječima, to definiše prirodu ubrzane reakcije.

struktura

Svi enzimi su podijeljeni u jedno- i dvo-komponentu. Bivši imaju strukturu sličnu strukturi jednostavnih proteina. Oni sadrže samo aminokiseline. Druga grupa - proteid - uključuje protein i ne-proteinski dio. Posljednji prvi djeluje koenzim - apoenzyme. Zadnje određuje podlogu specifičnost enzima. To jest, obavlja funkciju sekciji podloge u aktivnom mjestu. Koenzim, odnosno, služi kao katalitičke regiji. To uključuje specifičnosti djelovanja. Kao što može djelovati kao koenzima vitamini, metala i drugih niske jedinjenja molekularne težine.

kataliza

Pojava bilo hemijske reakcije zbog sudara molekula u interakciji supstanci. Njihovo kretanje u sistemu određuje prisustvo potencijalnih slobodne energije. Hemijske reakcije potrebno da molekula je tranziciju države. Drugim riječima, oni treba da imaju dovoljno snage za donošenje energetske barijere. Ona predstavlja minimalnu količinu energije da prenese sve molekule reaktivnost. Svi katalizatori, enzimi uključujući, smanjila energetska barijera. To doprinosi ubrzanom napretku reakcije.

U ono što se čini specifičnost enzima?

Ova sposobnost se ogleda u ubrzanje od samo određenu reakciju. Enzimi mogu utjecati jedno te isto podloge. Međutim, svaki od njih će samo ubrzati specifične reakcije. Reakcija Specifičnost enzima može se vidjeti u piruvat dehidrogenaze kompleksa. Sadrži proteine, koji utiču na PVC. Glavne su: piruvat dehidrogenaze, piruvat dekarboksilaze, acetil. Sama reakcija se naziva oksidativni dekarboksilacija STC. Proizvod se ponaša kao octena kiselina aktivna.

klasifikacija

Sljedeće vrste specifičnih enzima:

  1. Stereohemije. Izražava se u sposobnost tvari da utiču jedan od mogućih stereoizomera podloge. Na primjer, da je u stanju da djeluju na fumaratgidrotaza fumarat. Međutim, to ne utiče na cis-izomer - maleinske kiseline.
  2. Apsolutna. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specifičnost enzima ovog tipa je izražena u sposobnost tvari da utiču samo određenu podlogu. Na primjer, sucrase reaguje samo saharozu, arginaza - arginin i tako dalje.
  3. Rođaka. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specifičnost enzima u ovom slučaju je izražena u sposobnost tvari da utiču grupi supstrata koji imaju obveznice istog tipa. Na primjer, alfa-amilaze reagira s glikogen i škroba. Oni imaju tip veze glikozida. Tripsina, pepsin, himotripsin uticati na mnoge proteine peptida grupe.

temperatura

в определенных условиях. Enzimi su specifični u određenim uvjetima. Za većinu njih kao najbolje uzeti temperaturu od + 35 ... + 45 stepeni. Prilikom postavljanja tvar u smislu niže stope, njegova aktivnost će se smanjiti. Ovo stanje se naziva reverzibilni inaktivacije. Kada je temperatura raste sposobnost obnovljena. Kaže se da kada se stave pod uvjetima, gdje t je iznad vrijednosti se javiti inaktivacije. Međutim, u ovom slučaju to će biti nepovratan, kao što je obnovljena snižavanjem temperature. To je zbog denaturacije molekula.

Utjecaj pH

Kiselost optužbe molekula ovisi. U skladu s tim, pH utječe na aktivnost i specifičnost aktivnog enzima. Optimalna indeks kiselosti za svaku supstancu. Međutim, u većini slučajeva to je 4-7. Na primjer, za alfa-amilaze pljuvačke optimalna kiselost je 6.8. U međuvremenu, postoji niz izuzetaka. Optimalnu kiselost pepsin, na primjer, 1,5-2,0, himotripsin i tripsin - 8-9.

koncentracija

Što se više enzima je prisutan, to je veća brzina reakcije. Sličan zaključak se može izvesti s obzirom na koncentraciju podlogu. Međutim, teoretski odrediti za svaku supstancu zasićenje metu sadržaj. Kada se sve to aktivna mesta zauzimaju postojeće podloge. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Tako je specifičnost enzima je maksimum, bez obzira na naknadne dodatak ciljeva.

Supstanci regulatora

Oni se mogu podijeliti u inhibitora i aktivatora. Oba ova kategorija su podijeljeni na nespecifične i specifične. Za drugi tip uključuju avtivatoram zhelchnokislye soli (za lipaze podzheluzhochnoy žlijezde), ione klora (alfa-amilaza), solne kiseline (za pepsin). Nespecifičan aktivatori su magnezij iona koji utječu kinaze i fosfataze, i specifični inhibitori - terminal peptida proenzimi. Potonji su neaktivni oblici materije. Oni se aktiviraju dekolte terminala peptida. Oni odgovaraju određenim vrstama svakog pojedinca proenzim. Na primjer, u neaktivnom obliku tripsina proizvodi u obliku tripsinogena. Njegova aktivna centar je zatvoren terminal heksapeptid, koji je specifičan inhibitor. Proces aktivacije je njegova dekolte. Aktivna stranice tripsina, kao rezultat toga, postaje otvoren. Nespecifični inhibitori su soli teških metala. Na primjer, bakar sulfat. Oni uzrokuju denaturacija jedinjenja.

inhibicija

To mogu biti konkurentni. Ovaj fenomen je izraženo u pojavu strukturne sličnosti između inhibitora i podloge. Oni se uključe u borbu za link na aktivni stranice. Ako je sadržaj inhibitora je veća od podloge se formira kopleksferment inhibitor. Kada dodajete promjena odnos ciljne supstance. Kao rezultat toga, inhibitor će biti zamijenjen. Na primjer, sukcinat da sukcinat dehidrogenaza djeluje kao supstrat. Inhibitori su oksaloacetatni ili malonata. Konkurentne proizvode se smatra da utječu na reakciju. Često, oni su slične podloge. Na primjer, za glukoza 6-fosfat proizvod glukoze. Podloga će biti isti glukoza-6-fosfat. Nekonkurentne inhibicija nije namijenjen za strukturne sličnosti između supstanci. Inhibitor i podloge istovremeno može vezati na enzim. Tako postoji formiranje novog kompleksa. Oni je kompleksferment-supstrat inhibitor. Tokom interakcija aktivnog centra je blokiran. To je zbog vezivanja sa katalitičkim stranice inhibitor aktivne stranice. Primjer je citokrom oksidaze. Za ovaj enzim služi kao podloga kisika. inhibitori Citohrom oksidaze su soli cijanovodonična kiselina.

alosterni propis

U nekim slučajevima, osim aktivne centar, koji određuje specifičnost enzima, postoji još jedan link. Komponenta djeluje kao alosterni to. Ako je isto ime je povezano s njim aktivator enzima povećava efikasnost. Ako odgovor na alosterni inhibitor ulazi u centar, aktivne supstance, odnosno, smanjuje. Na primjer, adenilat ciklaze i gvanilat ciklaze odnosi se na enzim sa alosterni tip regulacije.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bs.delachieve.com. Theme powered by WordPress.